免疫球蛋白纯化
免疫球蛋白(Immunoglobulin,Ig)是具有抗体活性的,能与相应的抗原发生特异性结合反应的球蛋白，是脊椎动物在对抗原刺激的免疫应答中，由淋巴细胞产生的，普遍存在于哺乳动物的血液、组织液、淋巴液和体外分泌液中的一类蛋白质。随着免疫学的发展和需要，免疫球蛋白的纯化和其成分的提纯成为必不可少的手段。下面为大家介绍几种免疫球蛋白纯化的常用方法。
一、盐析法
盐析作为一种重要的沉淀手段，在实验室中常被用来分离纯化蛋白质，特别是对原料的初步分离。蛋白质在水中的溶解度取决于蛋白质分子的水合程度，利用添加无机盐的办法改变蛋白质的水合程度，可造成蛋白质的沉淀。由于各种蛋白质表面极性基团的数目和分布不同，随着无机盐加入量的增加，不同蛋白质在析出顺序上具有先后差异，因此通过控制无机盐的加入量，以分级沉淀的方式，实现蛋白质的分离纯化。
二、离子交换层析法
离子交换是指液相中的离子与固定相上可解离基团的可逆交换反应。利用这个反应先将要分离的混合物在一定 pH 的溶液中解离，而后流经固定相，使之与固定相上的可解离基团进行离子交换，吸附于固定相上，凡不能进行交换吸附的成分，则流出层析柱外。再根据交换吸附于固定相上的各组分解离度的差别，运用不同的 pH值或不同盐浓度的溶液作流动相，流过层析柱将各组分分别再交换洗脱下来，这样混合物的各组分即被分开，达到分离的目的，此即为离子交换层析。
三、凝胶过滤法
凝胶颗粒是网状结构，当分子大小不同的混合物通过凝胶柱时，分子大的先下来，分子小的嵌入凝胶颗粒的网状结构中后下来，从而将分子大小不同的物质分离开来，即为分子筛的作用。常用凝胶：葡聚糖凝胶、聚丙烯酰胺凝胶、琼脂糖凝胶，分离Ig多用G150。
四、亲和层析法
利用抗原抗体的结合具有特异性、可逆性，将纯化抗原先交联到载体（琼脂糖珠）上，制成亲和层析柱，当Ab（Ig）通过时，与抗原特异性结合在柱上，Ab中杂质流出。然后通过改变缓冲液 pH、离子强度，使Ab解脱下来。
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